Cientistas do Brasil e dos Estados Unidos usaram técnica de ponta para mapear estruturas ligadas ao começo da doença Essa é mais uma boa notícia que vem da ciência brasileira. Jerson Lima Silva e Guilherme A. P. de Oliveira, ambos professores do Instituto de Bioquímica Médica da UFRJ (Universidade Federal do Rio de Janeiro), identificaram estruturas proteicas ligadas ao início da Doença de Parkinson. O estudo foi feito em parceria com pesquisadores da University of Virginia School of Medicine, nos EUA – onde Guilherme se encontra atualmente – e publicado na revista “Communications Biology”, do grupo Nature. O Parkinson é uma doença neurodegenerativa progressiva. Um dos grandes desafios da ciência é mapear os estágios iniciais da enfermidade, porque, hoje em dia, ela só é detectada quando surgem os sintomas que mostram que o cérebro já foi afetado. “As doenças neurodegenerativas surgem cerca de dez anos antes dos primeiros sintomas se manifestarem”, explica o professor Jerson Lima Silva. “O objetivo da pesquisa era entender o que ocorre nas etapas iniciais, porque assim poderemos, no futuro, intervir precocemente, talvez retardando o desenvolvimento do Parkinson”, acrescentou. Jerson Lima Silva, professor do Instituto de Bioquímica Médica da UFRJ: pesquisa sobre a Doença de Parkinson Acervo pessoal E foi o que os cientistas fizeram. Utilizando uma técnica de ponta, pela primeira vez foram observadas como variantes da alfa-sinucleína, proteína associada à doença, interagem ao longo do tempo, formando agregados conhecidos como filamentos amiloides. O professor Silva se vale de uma imagem de fácil compreensão para detalhar o que acontece: “a proteína é pequena, podemos compará-la com uma uva, mas os agregados são como uma plantação de videiras. Para essas ‘uvinhas’ se unirem, elas formam estruturas intermediárias, chamadas oligômeros. Os oligômeros competentes são aqueles capazes inclusive de passar de uma célula para a outra a fim de cumprir essa tarefa. Quanto mais soubermos sobre o processo, mais perto estaremos da possibilidade de neutralizar essa competência dos oligômeros”. Os cientistas recorreram ao que há de mais moderno em bioimagem, o que permitiu visualizar os diversos estágios de associação da proteína. Também desenvolveram condições que possibilitaram observar estruturas que antes não eram mostradas. O marcador fluorescente utilizado permite ver dois estágios: sem agregação, quando as moléculas estão escuras, e com agregação, quando estão iluminadas. Oliveira e Silva conseguiram conferir gradação à luminosidade – como num filme, foi possível mapear os oligômeros correspondentes num estágio intermediário. “Isso nos abre um leque de possibilidades”, afirma o professor Silva. “Os próximos passos incluem buscar uma molécula capaz de bloquear essa multiplicação, para depois realizarmos testes em modelos animais e, posteriormente, testes clínicos em humanos”. O estudo foi financiado por Faperj (Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro), CNPq (Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico) e pelo Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Biologia Estrutural e Bioimagem.

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